| | SLO | ENG | Piškotki in zasebnost

Večja pisava | Manjša pisava
Prva stran > Izpis gradiva

Izpis gradiva Pomoč

Naslov:Vpliv polimorfizma posameznega nukleotida rs 4880 na genu sod2 na sekundarno strukturo encima manganove superoksid-dismutaze : magistrsko delo
Avtorji:ID Broz, Matic (Avtor)
ID Bren, Urban (Mentor) Več o mentorju... Novo okno
ID Furlan, Veronika (Komentor)
Datoteke:.pdf MAG_Broz_Matic_2019.pdf (2,13 MB)
MD5: 14FAC2D7D6093095C8623531279B24C1
PID: 20.500.12556/dkum/e908ae0d-a27b-4a5f-86c5-97e4a0b3fa50
 
Jezik:Slovenski jezik
Vrsta gradiva:Magistrsko delo/naloga
Tipologija:2.09 - Magistrsko delo
Organizacija:FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Opis:Reaktivne kisikove spojine so reaktivni prosti radikali, ki nastajajo kot stranski produkt presnove kisika pri celičnem dihanju. Čeprav škodujejo celicam in povzročajo t.i. oksidativni stres, igrajo pomembno vlogo pri celični signalizaciji in v imunskem odzivu, zato je konstanta koncentracija teh molekul ključna za pravilno delovanje celic. V mitohondriju, največjem viru kisikovih prostih radikalov, deluje encim MnSOD, ki katalizira razgradnjo superoksidnega aniona. V magistrskem delu smo s pomočjo računalniških simulacij molekulske dinamike želeli ugotoviti, kako dimorfizem Ala16Val vpliva na sekundarno strukturo 24 aminokislin dolge mitohondrijske tarčne sekvence MnSOD, ki je ključna za uspešen transporta prekurzorske MnSOD v mitohondrijski matriks in posledično za uspešen transport MnSOD v mitohondrij, kjer le-ta opravlja svojo funkcijo. Za načrtovanje treh modelov obeh variant smo uporabili predpostavljeno strukturo iz literature in spletni orodji za določevanje sekundarne strukture peptidov PEPFOLD3 in Phyre2. S pomočjo programa PyMOL in spletnega orodja H++ smo pripravili vhodne datoteke za poganjanje simulacij molekulske dinamike s programskim paketom GROMOS++. Dobljeni rezultati kažejo, da sta najstabilnejša modela za obe varianti napovedana z orodjem Phyre2: dvakrat prekinjen α-heliks za alanin in neprekinjen α-heliks za valin, kot stabilna, pa sta se izkazala tudi modela, napovedana s PEPFOLD3. Rezultati za varianto z alaninom kažejo na α-heliks, katerega enkrat prekine zavoj. Rezultati za valin so deloma razdvojeni in kažejo, da je najbolj stabilen krajši α-heliks, kot ga je predvideval začetni model. Obe ugotovitvi sta tudi v skladu z literaturo, ki pravi, da imajo prekurzorske sekvence večinoma obliko amfifilnih α-heliksov. V svoji raziskavi smo ovrgli hipotezo, da sta strukturi, predpostavljeni v dosedanji literaturi, stabilni.
Ključne besede:manganova superoksid-dismutaza, polimorfizem rs4880, mutacija Ala16Val, simulacije molekulske dinamike
Kraj izida:Maribor
Kraj izvedbe:Maribor
Založnik:[M. Broz]
Leto izida:2019
Št. strani:XIII, 60 str.
PID:20.500.12556/DKUM-74707 Novo okno
UDK:575.224(043.2)
COBISS.SI-ID:22688790 Novo okno
NUK URN:URN:SI:UM:DK:OHXVXCLM
Datum objave v DKUM:21.10.2019
Število ogledov:1979
Število prenosov:233
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
Področja:KTFMB - FKKT
:
Kopiraj citat
  
Skupna ocena:(0 glasov)
Vaša ocena:Ocenjevanje je dovoljeno samo prijavljenim uporabnikom.
Objavi na:Bookmark and Share



Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Licence

Licenca:CC BY-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0/deed.sl
Opis:Licenca Creative Commons Brez predelav dovoljuje uporabnikom ponovno distribucijo dela, vendar ne v spremenjeni obliki. Zahtevana je navedba avtorstva.
Začetek licenciranja:04.09.2019

Sekundarni jezik

Jezik:Angleški jezik
Naslov:The effect of single nucleotide polymorphism rs 4880 on sod2 gene on secondary structure of manganese superoxide-dismutase enzyme
Opis:Reactive oxygen species (ROS) are reactive free radicals that are formed as a by-product of oxygen metabolism in cellular respiration. Although ROS can damage cells and cause so-called oxidative stress, they play an important role in cell signaling and in the immune response, which makes maintaining a constant concentration of these molecules crucial for the proper functioning of cells. In the mitochondria, the largest source of oxygen free radicals, the enzyme MnSOD acts as a catalyst for the dismutation of the superoxide anion. In master's thesis, we aimed to determine through molecular dynamics simulations how Ala16Val dimorphism affects the secondary structure of the 24 amino acid MnSOD mitochondrial target sequence, which is crucial for successful transport of the precursor MnSOD into the mitochondrial matrix where it scavenges for superoxide anions. For both sequence variants, alanine and valine, three models were designed by using the structure determined in the literature and online tools (PEPFOLD3 and Phyre2) for determining the secondary structure of peptides. Using the program PyMOL and the H++ web tool, we have prepared input files for running molecular dynamics simulations with the GROMOS ++ software package. The obtained results indicate that the most stable models for both variants were predicted by the Phyre2 tool, a twice bend broken α-helix for alanine and unbroken α-helix for valine, however, the models predicted by PEPFOLD3 were comparable to Phyre2. The results indicate that the most stable secondary structure for alanine is a by a bend broken α-helix that extends across the most part of the peptide. The results for valine are divided but overall indicate a shorter α-helix than predicted by initial models. Both findings are in the agreement with the literature, which suggests that mitochondrial targeting sequences adopt an amphiphilic α-helixes. We disproved the hypothesis that the structures predicted in the literature till date are stable.
Ključne besede:manganese superoxide-dismutase, polymorphism rs4880, mutation Ala16Val, simulations of molecular dynamics


Komentarji

Dodaj komentar

Za komentiranje se morate prijaviti.

Komentarji (0)
0 - 0 / 0
 
Ni komentarjev!

Nazaj
Logotipi partnerjev Univerza v Mariboru Univerza v Ljubljani Univerza na Primorskem Univerza v Novi Gorici