| | SLO | ENG | Piškotki in zasebnost

Večja pisava | Manjša pisava

Izpis gradiva Pomoč

Naslov:Imobilizacija l-asparaginaze na magnetne nanodelce : magistrsko delo
Avtorji:ID Verdev, Maja (Avtor)
ID Leitgeb, Maja (Mentor) Več o mentorju... Novo okno
ID Primožič, Mateja (Komentor)
ID Vasić, Katja (Komentor)
Datoteke:.pdf MAG_Verdev_Maja_2024.pdf (2,82 MB)
MD5: 3855B1E9A914CCF09F1F7DE09DECF1E7
 
Jezik:Slovenski jezik
Vrsta gradiva:Magistrsko delo/naloga
Tipologija:2.09 - Magistrsko delo
Organizacija:FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Opis:V okviru zaključnega dela smo izvedli optimizacijo imobilizacije l-asparaginaze (l-ASNaze) na aminoksilanske magnetne nanodelce (AMN-MNPs). Postopek imobilizacije sestoji iz dveh korakov, funkcionalizacije AMN-MNPs in imobilizacije encima. V prvem koraku smo funkcionalizirali AMN-MNPs, v drugem koraku smo nanje imobilizirali l-ASNazo. Najprej smo v teoretičnem delu opisali lastnosti l-ASNaze, prikazali njeno strukturo, mehanizem delovanja in uporabo v različnih panogah. V nadaljnje smo opisali imobilizacijo na magnetne nanodelce (MNP), pri čemer smo se osredotočili na AMN-MNPs. Podan je tudi pregled literature o imobilizaciji l-ASNaze na MNPs. Pri eksperimentalnem delu smo proučevali vpliv različnih parametrov, kot so koncentracija mrežnega povezovalca glutaraldehida (GA), vrtilna hitrost, čas in temperatura imobilizacije, z namenom doseganje čim višje aktivnosti imobiliziranega encima in učinkovitost imobilizacije. Zanimalo nas je kakšno aktivnost encima dosežemo ob dodatku ogrodnih proteinov, ki delujejo kot stabilizatorji. Uporabili smo goveji serumski albumin (BSA) in albumin iz jajčnih beljakov (EA). V nadaljnje smo proučili termično stabilnost proste in imobilizirane l-ASNaze pri različnih časih inkubacije in pri različnih temperaturah. Prosto in imobilizirano l-ASNazo smo vzpostavili na magnetno polje in primerjali aktivnosti l-ASNaze pred in po vzpostavitvi.
Ključne besede:l-asparaginaza, magnetni nanodelci, stabilnost, kovalentna vezava, funkcionalizacija, imobilizacija
Kraj izida:Maribor
Kraj izvedbe:Maribor
Založnik:[M. Verdev]
Leto izida:2024
Št. strani:1 spletni vir (1 datoteka PDF (X, 41 f.))
PID:20.500.12556/DKUM-90497 Novo okno
UDK:577.151:544.142.2(043.2)
COBISS.SI-ID:212127235 Novo okno
Datum objave v DKUM:02.10.2024
Število ogledov:163
Število prenosov:55
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
Področja:KTFMB - FKKT
:
Kopiraj citat
  
Skupna ocena:(0 glasov)
Vaša ocena:Ocenjevanje je dovoljeno samo prijavljenim uporabnikom.
Objavi na:Bookmark and Share



Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Licence

Licenca:CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:06.09.2024

Sekundarni jezik

Jezik:Angleški jezik
Naslov:Immobilization of l-asparaginase on magnetic nanoparticles
Opis:As part of the final work, we performed optimization of the immobilization of the enzyme L-asparaginase (ASNase) on aminosilane magnetic nanoparticles (AMN-MNPs). The immobilization process consists of two steps, AMN-MNPs functionalization and enzyme immobilization. In the first step, AMN-MNPs were functionalized, and in the second step, ASNase was immobilized on them. First, in the theoretical part, we described the properties of ASNase, showed its structure, mechanism of function and use in various branches. We further described the immobilization on magnetic nanoparticles (MNPs), focusing on AMN-MNPs. A literature review on the immobilization of ASNase on MNPs is also given. In the experimental work, we studied the influence of various parameters, such as the concentration of the crosslinker glutaraldehyde (GA), rotation speed, time and temperature of immobilization, with the aim of achieving the highest possible activity of the immobilized enzyme and immobilization efficiency. We were interested in what kind of enzyme activity is achieved with the addition of framework proteins that act as stabilizers. Bovine serum albumin (BSA) and egg white albumin (EA) were used. We further studied the thermal stability of free and immobilized ASNase at different incubation times and at different temperatures. Free and immobilized ASNase were exposed to a magnetic field and ASNase activities were compared before and after exposure. The final work contains a discussion of the results and graphically displayed results.
Ključne besede:L-asparaginase, magnetic nanoparticles, stability, covalent binding, functionalization, immobilization


Komentarji

Dodaj komentar

Za komentiranje se morate prijaviti.

Komentarji (0)
0 - 0 / 0
 
Ni komentarjev!

Nazaj
Logotipi partnerjev Univerza v Mariboru Univerza v Ljubljani Univerza na Primorskem Univerza v Novi Gorici