| | SLO | ENG | Piškotki in zasebnost

Večja pisava | Manjša pisava

Izpis gradiva Pomoč

Naslov:Evolucijska specializacija encimov in informacijska kompleksnost: kvantitativna analiza encimov ß-laktamaz
Avtorji:ID Žnidarič, Jan (Avtor)
ID Dobovišek, Andrej (Mentor) Več o mentorju... Novo okno
Datoteke:.pdf MAG_Znidaric_Jan_2025.pdf (1,43 MB)
MD5: 11BAD04BA6807EC372FA384BE5F9854E
 
Jezik:Slovenski jezik
Vrsta gradiva:Magistrsko delo/naloga
Tipologija:2.09 - Magistrsko delo
Organizacija:FNM - Fakulteta za naravoslovje in matematiko
Opis:V magistrskem delu kvantitativno proučujem povezavo med evolucijsko specializacijo encimov in informacijsko kompleksnostjo na primeru treh encimov iz družine β-laktamaz (β-laktamaza I, RTEM β-laktamaza, PCI β-laktamaza). Z vidika teorije informacije izračunam Shannonovo entropijo, informacijo in informacijsko kompleksnost iz primarne strukture encimov, pri čemer obravnavam kodone kot mikrostanja in aminokisline kot makrostanja. V teoretični analizi razvijem kinetični model encimske reakcije (E + S ⇌ ES → EP → E + P) in numerično določim maksimalno produkcijo entropije oz. hitrosti encimske reakcije v programskem okolju Berkeley Madonna. Rezultati pokažejo različne informacijske profile in različne vrednosti produkcije entropije. Encim PCI β-laktamaza izstopa z najvišjo informacijsko kompleksnostjo, medtem ko je za encim značilna najnižja produkcija entropije. Encim β-laktamaza I dosega najvišjo produkcijo entropije, zmerno kompleksnost in največjo evolucijsko razdaljo od skupnega prednika, RTEM pa vmesne vrednosti. Primerjava encimov kaže na obratno razmerje med informacijsko kompleksnostjo in katalitsko učinkovitostjo. Opažena korelacija med večjo evolucijsko razdaljo in večjo produkcijo entropije podpira tezo, da daljši evolucijski pritisk optimizira katalizo. Interpretacijo utemeljim v okviru načela maksimalne produkcije entropije (MEP) in razpravljam o omejitvah modela (predpostavka enakih verjetnosti kodonov, zanemarjanje višjih strukturnih ravni).
Ključne besede:encimska kinetika, informacijska kompleksnost, Shannonova entropija, evolucijska razdalja, β-laktamaze, načelo maksimalne produkcije entropije.
Kraj izida:Maribor
Založnik:[J. Žnidarič]
Leto izida:2025
PID:20.500.12556/DKUM-95508 Novo okno
UDK:536.75(043.2)
COBISS.SI-ID:253339139 Novo okno
Datum objave v DKUM:15.10.2025
Število ogledov:160
Število prenosov:17
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
Področja:FNM
:
Kopiraj citat
  
Skupna ocena:(0 glasov)
Vaša ocena:Ocenjevanje je dovoljeno samo prijavljenim uporabnikom.
Objavi na:Bookmark and Share



Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Licence

Licenca:CC BY 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/deed.sl
Opis:To je standardna licenca Creative Commons, ki daje uporabnikom največ možnosti za nadaljnjo uporabo dela, pri čemer morajo navesti avtorja.
Začetek licenciranja:23.09.2025

Sekundarni jezik

Jezik:Angleški jezik
Naslov:Evolutionary specialization of enzymes and informational complexity: a quantitative analysis of ß-lactamases
Opis:In this thesis, we investigate the relationship between the evolutionary specialization of enzymes and their complexity, using three enzymes from the β-lactamase family (β-lactamase I, RTEM β-lactamase, and PCI β-lactamase) as case studies. From the perspective of information theory, we calculate the Shannon information entropy, information, and informational complexity from the primary structure of the enzymes, treating codons as microstates and amino acids as macrostates. In theoretical analysis, we develop a kinetic model of the enzymatic reaction (E + S ⇌ ES → EP → E + P) and numerically determine the rate of maximal entropy production of the enzymatic reaction by using the Berkeley Madonna software. The results reveal distinct informational profiles and varying rates of entropy production. The enzyme PCI β-lactamase shows the highest informational complexity, while exhibiting the lowest maximal entropy production rate. In contrast, β-lactamase I shows the highest maximal entropy production rate, moderate complexity, and the greatest evolutionary distance from the common ancestor. RTEM β-lactamase exhibits intermediate values in all aspects. The comparison of the calculated results suggests an inverse relationship between informational complexity and catalytic efficiency: a more “streamlined” informational structure does not necessarily imply higher functional efficiency. The observed correlation between greater evolutionary distance and higher entropy production rate supports the hypothesis that prolonged evolutionary pressure optimizes catalysis. The observed correlation between evolutionary distance and entropy production supports the hypothesis that evolutionary pressure optimizes catalysis. This interpretation is grounded in the framework of the Maximum Entropy Production (MEP) principle.
Ključne besede:enzyme kinetics, informational complexity, Shannon entropy, evolutionary distance, β-lactamases, maximum entropy production principle.


Komentarji

Dodaj komentar

Za komentiranje se morate prijaviti.

Komentarji (0)
0 - 0 / 0
 
Ni komentarjev!

Nazaj
Logotipi partnerjev Univerza v Mariboru Univerza v Ljubljani Univerza na Primorskem Univerza v Novi Gorici